【学术交流活动之二 】《Nature》快递
搞科研的不仅仅要踏踏实实做实验，同时还要关注我们这一领域中的科研动态，看看“大家”们都在做些什么，从他们那里吸收灵感，这样做起实验来也就有了动力和兴趣。[s:90]从现在起，在这里推出《nature》快递这样一个活动，就是本着[color=#6633CC][b]“不仅要埋头干活，更要抬头看路”[/b][/color]这样一个宗旨，为大家提供更多的科研动态。[u][color=#FF0000]鸭鸭的每个会员都可以参与其中，将你所关注的nature最新发表的文献粘贴在此，并加以说明就更好了。[/color][/u][s:109]
当然，nature中新发表的文献都是要银子才能看的，所以也希望大家“八仙过海，各显神通”，谁找到了其哪篇的全文，不妨共享一下啦，呵呵，资源充分利用嘛！~~（而且绝对有丰厚的回报哦）[s:77] 呵呵，自己先响应一下[s:112]
（选自英国Nature杂志，2007年12月13日出版）
封面故事： 关于P-型ATP酶的一组研究论文
The structural basis of calcium transport by the calcium pump
P-型ATP酶是对所有真核生物和很多原核生物具有根本重要性的阳离子泵。本期
Nature上三篇论文介绍了关于这一超级家族关键成员的结构及功能研究。本期封
面所示为钠离子和钾离子泵的结构，是由Morth等人在本期杂志上以3.5埃的分辨
率描述的，同时还刊登了J. C. Skou关于其50年前发现依赖于钠离子和钾离子的
ATP酶活性的原始笔记。这篇论文显示了与钾相结合的状态，同时还暗示了一种
依赖于电压的调控基础。这些结果部分是通过与Skou所做实验相似的动能实验获
得的。Olesen等人介绍了肌质网Ca2+-ATP酶（钙泵）的新的晶体结构，同时还有
关于功能的研究工作，并且最终呈现了关于钙运输的一个完整机制。在植物和真
菌中，细胞离子平衡状态和膜势是由胞质膜H+-ATP酶（另一种P-型ATP酶）提供
动力的。Pedersen等人介绍了它的X-射线结构，提供了关于它是如何沿一个陡峭
的电化学梯度来泵输质子的有关线索。（Articles pp. 1036, 1043; Letter p.
1111; News & Views）
[color=#FF0000]因为自己的课题在钠钾泵方面，所以其中有一篇严重的吸引了偶的眼球《Crystal structure of the sodium–potassium pump》即钠钾泵的晶体结构，虽然我不是研究晶体学的，而是研究钠钾泵的功能，但是看到其结构学的研究已经有了这么大的发展，饶是兴奋啊。[/color]下面是这篇文献的[color=#6600CC]abstract（full text暂且没有搞到，哪天有了一定奉献出来）
J. Preben Morth1,2, Bj鴕n P. Pedersen1,2, Mads S. Toustrup-Jensen1,3, Thomas L.-M. S鴕ensen2,4, Janne Petersen1,3, Jens Peter Andersen1,3, Bente Vilsen1,3,5 & Poul Nissen1,2,5
Centre for Membrane Pumps in Cells and Disease—PUMPKIN, Danish National Research Foundation, and,
Department of Molecular Biology, University of Aarhus, Gustav Wieds Vej 10C, DK-8000 Aarhus C, Denmark
Institute of Physiology and Biophysics, University of Aarhus, Ole Worms Allé, Blg. 1160, DK-8000 Aarhus C, Denmark
Present address: Diamond Light Source Ltd, Diamond House, Chilton, Didcot, Oxfordshire, OX11 0DE, UK.
These authors contributed equally to this work.
Correspondence to: Bente Vilsen1,3,5Poul Nissen1,2,5 Correspondence and requests for materials should be addressed to P.N. (Email: [email]pn@mb.au.dk[/email]) and B.V. (Email: [email]bv@fi.au.dk[/email]).
Top of pageAbstractThe Na+,K+-ATPase generates electrochemical gradients for sodium and potassium that are vital to animal cells, exchanging three sodium ions for two potassium ions across the plasma membrane during each cycle of ATP hydrolysis. Here we present the X-ray crystal structure at 3.5 好活动，顶起来 [s:64] 非主流美女领袖网游《新海盗王 》即将内测，为90后非主流MM们提供了展现非一般自我的亮丽舞台，是一款完全为非主流网游MM们量身定做的个性网游！
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